Proteínas, Função, Importância, Tipos e o que são Proteínas.

O termo proteína deriva do grego proteíos, "que tem prioridade", "o mais importante".

As proteínas são consideradas as macromoléculas mais importantes das células. E para muitos organismos, constituem quase 50% de suas massas.

As proteínas são formadas a partir da união de muitos aminoácidos. Elas possuem diversas funções nos mais diversos organismos.

A partir disso, pode-se notar que as proteínas não são somente as mais abundantes macromoléculas, mas também, são muito importantes para a vida.

As milhares de enzimas que um organismo possui são todas proteínas com funções importantes. As informações genéticas, por exemplo, são expressas através de proteínas.

As proteínas, como dito, são formadas a partir da combinação de aminoácidos. Entretanto, só existem 20 aminoácidos primários, a partir dos quais são formados outros aminoácidos e as milhares de proteínas.

Mas, o quê as diferenciam?

Uma proteína tem função de defesa (anticorpos, veneno de serpentes), outra, função de reserva ( ovoalbumina, encontrada no ovo, caseína, encontrada no leite) e outras, a função estrutural (queratina, colágeno).

Qual a diferença entre elas?

A diferença é a seqüência na qual os aminoácidos se organizam. A partir dessa seqüência de organização dos 20 aminoácidos é que a função se destaca.

Os aminoácidos primários são: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, serina, treonina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico, lisina, arginina, histidina, metionina, cisteína, cistina. Asparagina, glutamina e hidroxilisina são derivações de outros aminoácidos.

A combinação destes aminoácidos possibilita 1011 ou mais possíveis seqüências de aminoácidos, ou melhor, proteínas.

Dos 23 aminoácidos, alguns são essenciais, ou seja, não são produzidos pelos organismos. Para o homem, 10 são essenciais(valina, leucina, isoleucina fenilalanina, triptofano, treonina, lisina, arginina, histidina e metionina). Eles são necessários ao organismo e devem ser ingeridos, através da alimentação, por exemplo.

As principais fontes de proteínas são as carnes (de frango, de peixe e de boi), os ovos, os laticínios (leites, queijos e iorgutes) e as leguminosas (feijão, soja, lentilha). Como cada alimento possui alguns tipos de aminoácidos e não outros, a necessidade de uma alimentação diversificada é assencial.

As proteínas possuem muitas funções biológicas, entre elas, as enzimas, as proteínas transportadoras, de reserva, estruturais e de defesa.

Enzimas

Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo diferente de reação química.

Proteínas transportadoras

São as responsáveis por transportar especificadamente moléculas ou íons de um órgão para outro. Um exemplo é a hemoglobina, responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões aos outros órgãos e tecidos.

Proteínas Contráteis ou de movimento

São elas as responsáveis pela função de contração de algumas células. São elas, também, as responsáveis pela mudança de forma e movimento de algumas células. Exemplos deste tipo de proteína são a actina e a miosina, que estão presentes no sistema contrátil de músculos esqueléticos.

Proteínas Estruturais

São proteínas que servem para dar firmeza e proteção à organismos. Um exemplo muito comum deste tipo de proteína é o colágeno, altamente encontrado em cartilagem e tendões, sendo bastante resistente à tensão. Unhas e cabelos são formados, basicamente, por queratina, um outro tipo de proteína estrutural.

Proteínas de defesa

São proteínas com função de defesa de organismos contra invasões de outras espécies. Exemplo disso, são os leucócitos (glóbulos brancos, anticorpos), proteínas especializadas com função de reconhecer e neutralizar vírus, bactérias e outras proteínas estranhas.

Além dessas proteínas, existem várias outras, com funções o mais diversificadas possíveis. No entanto, elas não serão discutidas aqui.

A caseína, proteína presente no leite é uma proteína bastante completa, pois ela possui todos os aminoácidos essenciais, ou seja, os aminoácidos que são necessários para o corpo humano e não são produzidos pelo organismo.

Referência Bibliográfica

1- LEHNINGER, A. L, Princípios de Bioquímica, Editora Sarvier, São Paulo, 1984. 
2- FONSECA, M. R. M, Completamente química: química orgânica, Editora FTD, São Paulo, 2001.

Fonte: www.icb.ufmg.br

Proteínas

Proteínas são muito mais complexas em estrutura que carboidratos ou lipídios e estão envolvidas em numerosas atividades fisiológicas.

As proteínas são grandemente responsáveis pela estrutura das células do corpo.

Algumas proteínas, na forma de enzimas, funcionam como catalisadores para acelerar certas reações químicas.

Outras proteínas assumem um papel importante na contração muscular.

Os anticorpos são proteínas que defendem o corpo contra micróbios invasores.

Alguns tipos de hormônios são proteínas.

Quimicamente, as proteínas sempre contêm carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio e, algumas vezes, enxofre. Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas. Cada aminoácido consiste de um grupo amino (-NH2) básico (alcalino), um grupo carboxí1lico ( -COOH) ácido e uma cadeia lateral (grupo R) que é diferente para cada um dos 20 diferentes aminoácidos, figura abaixo.

Os aminoácidos e a formação de ligações peptídicas

(a) Conforme seu nome, os aminoácidos possuem um grupo amino e um grupo carboxil (ácido). A cadeia lateral (grupo R) é diferente em cada aminoácido.

(b) Quando dois ou mais aminoácidos são unidos químicamente, a ligação covalente resultante entre eles é chamada de ligação peptídica.

Neste diagrama, os aminoácidos glicina e alanina unem-se para formar o dipeptídeo glicilalanina.

Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas

Na formação das proteínas, os aminoácidos combinam-se para formar moléculas mais complexas; as ligações covalentes formadas entre aminoácidos são chamadas de ligações peptídicas (Figura acima ).

Quando dois aminoácidos combinam-se, forma-se um dipeptídeo (Figura 2 acima ). Adicionando-se outro aminoácido a um dipeptídeo, produz-se um tripeptídeo. Outras adições de aminoácidos resultam na formação de peptídeos (4-10 aminoácidos) ou polipeptídeos (10-2.000 ou mais aminoácidos).

Todos têm a mesma composição básica, mas cada um também tem átomos adicionais arranjados de maneira específica. Já que cada variação no número ou na seqiiência de aminoácidos produz uma proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras. Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína diferente.

Se uma proteína encontra um ambiente hostil, no qual a temperatura, o pH ou a concentração de eletrólitos esteja alterado, ela pode desenrolar-se e perder sua forma característica. Este processo chama-se desnaturação.

As proteínas desnaturadas não são funcionais. Um exemplo comum de desnaturação é visto na fritura de um ovo. No ovo cru, a proteína (albumina) é solúvel e a clara é um fluido transparente e viscoso. Quando é aplicado calor ao ovo, a proteína altera sua forma, toma-se insolúvel e adquire uma cor branca.

Enzimas

Como já foi visto, as reações químicas ocorrem quando ligações químicas são formadas ou rompidas, quando átomos, íons ou moléculas colidem entre si. A temperatura e a pressão corporais normais são muito baixas para que as reações químicas ocorram com rapidez suficiente para a manutenção da vida. As enzimas são a solução que a célula viva tem para este problema. Elas aceleram as reações químicas, aumentando a frequência das colisões e orientando apropriadamente as moléculas que colidem. E fazem isto sem aumentar a temperatura ou a pressão - em outras palavras, sem romper ou matar a célula. As substâncias que podem acelerar reações químicas pelo aumento da frequência de colisões, sem alterar-se no processo, são chamadas de catalisadores. Em uma célula viva, as enzimas funcionam como catalisadores.

As enzimas catalisam certas reações com grande especificidade, eficiência e controle.

Especificidade

As enzimas são catalisadores altamente específicos. Cada enzima em particular afeta apenas substratos (moléculas sobre as quais as enzimas atuam) específicos. Em alguns casos, uma parte da enzima, chamada de sítio ativo, "encaixa" no substrato como uma chave em uma fechadura. Em outros casos, o sítio ativo modifica sua forma para encaixar perfeitamente em tomo do substrato, uma vez que ambos entrem em contato.

Uma enzima acelera uma reação química sem ser alterada ou consumida no processo.

Na formação das proteínas, os aminoácidos combinam-se para formar moléculas mais complexas; as ligações covalentes formadas entre aminoácidos são chamadas de ligações peptídicas (Figura acima ).

Quando dois aminoácidos combinam-se, forma-se um dipeptídeo (Figura acima ). Adicionando-se outro aminoácido a um dipeptídeo, produz-se um tripeptídeo.

Outras adições de aminoácidos resultam na formação de peptídeos (4-10 aminoácidos) ou polipeptídeos (10-2.000 ou mais aminoácidos). Todos têm a mesma composição básica, mas cada um também tem átomos adicionais arranjados de maneira específica. Já que cada variação no número ou na seqiiência de aminoácidos produz uma proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras. Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína diferente.

Se uma proteína encontra um ambiente hostil, no qual a temperatura, o pH ou a concentração de eletrólitos esteja alterado, ela pode desenrolar-se e perder sua forma característica. Este processo chama-se desnaturação.

As proteínas desnaturadas não são funcionais. Um exemplo comum de desnaturação é visto na fritura de um ovo. No ovo cru, a proteína (albumina) é solúvel e a clara é um fluido transparente e viscoso. Quando é aplicado calor ao ovo, a proteína altera sua forma, toma-se insolúvel e adquire uma cor branca.

Enzimas

Como já foi visto, as reações químicas ocorrem quando ligações químicas são formadas ou rompidas, quando átomos, íons ou moléculas colidem entre si. A temperatura e a pressão corporais normais são muito baixas para que as reações químicas ocorram com rapidez suficiente para a manutenção da vida. As enzimas são a solução que a célula viva tem para este problema. Elas aceleram as reações químicas, aumentando a frequência das colisões e orientando apropriadamente as moléculas que colidem. E fazem isto sem aumentar a temperatura ou a pressão - em outras palavras, sem romper ou matar a célula. As substâncias que podem acelerar reações químicas pelo aumento da frequência de colisões, sem alterar-se no processo, são chamadas de catalisadores. Em uma célula viva, as enzimas funcionam como catalisadores.

As enzimas catalisam certas reações com grande especificidade, eficiência e controle.

Especificidade

As enzimas são catalisadores altamente específicos. Cada enzima em particular afeta apenas substratos (moléculas sobre as quais as enzimas atuam) específicos.

Em alguns casos, uma parte da enzima, chamada de sítio ativo, "encaixa" no substrato como uma chave em uma fechadura. Em outros casos, o sítio ativo modifica sua forma para encaixar perfeitamente em tomo do substrato, uma vez que ambos entrem em contato.

Uma enzima acelera uma reação química sem ser alterada ou consumida no processo.

Fonte: www.corpohumano.hpg.ig.com.br